Examens complémentaires - Biologie

Présentation

• L'hémoglobine foetale (Hb F) est constituée de 2 chaînes α et de deux chaînes γ. Les chaînes α de l'Hb F sont les mêmes que celles de l'Hb A et de l'Hb A₂.
• La chaîne γ est composée de 146 acides aminés.
• Elle diffère de la chaîne β par le fait que 39 acides aminés lui sont spécifiques et par la présence d'une isoleucine.
• L'hémoglobine F est majoritaire pendant la vie fœtale.
• Elle possède une affinité intrinsèque pour l'oxygène identique à l'HbA de l'adulte mais ses liaisons au 2.3 DPG sont beaucoup plus faibles.
• Les hématies fœtales ont donc une affinité pour l'oxygène supérieure à celle des hématies maternelles favorisant ainsi le transport d'oxygène de la mère vers le fœtus.
• L'HbF est détectable à partir de la 5^ème semaine et atteint 90% entre la 8^ème et la 10^ème semaine.
• Elle commence à diminuer au profit de l'HbA entre la 32^ème et la 36^ème semaine de gestation.
• A la naissance le taux d'HbA est de 15 à 30%.
• Le switch γβ est effectué à 90% à 6 mois et à 95% à un an.
• Il est terminé vers 5-6 ans.
• Chez l'adulte normal, l'hémoglobine F ne subsiste plus qu'à l'état de traces et reste limitée à une population cellulaire restreinte, les "cellules F".
• Ces dernières, dont le nombre semble génétiquement déterminé, représentent 1 à 7 % de l'ensemble des érythrocytes, et correspondraient à des hématies dont la différenciation est différente de celle des cellules ne synthétisant que de l'hémoglobine A.

Intérêts

• Son dosage est utile dans le diagnostic des thalassémies, chez le sujet drépanocytaire et chez les patients présentant une persistance héréditaire de l'hémoglobine fœtale (PHHF)